La méthionine est l’un des acides aminés les plus susceptibles d’être oxydés et donc une cible des ROS dans les protéines. La première étape est connue depuis longtemps [Archirel2016, Neschchadin2014] et mène à des radicaux libres à 2 centres et 3 électrons caractérisés en radiolyse pulsée et en chimie quantique, mais les produits formés autres que la méthionine sulfoxyde, à la fin du processus, ne le sont pas. Nous avons donc entrepris une étude approfondie de leur caractérisation dans des molécules modèles contenant la fonction thioéther : des petits peptides dans lesquels la méthionine est liée à divers résidus et à diverses positions dans la chaîne polypeptidique (N-ter, C-ter, milieu de chaîne) [Archirel2019, Gregori2017]. La caractérisation s’est faite par spectrométrie de masse couplée à la spectrométrie infra rouge (CLIO). Des calculs de chimie quantique ont permis de proposer des mécanismes et des géométries pour ces produits [Bergès2020]. Nous avons ainsi mis en évidence des produits jusque là inconnus, avec double liaison, cycles, etc [Jiang2022, Jiang2023]. Plus récemment nous nous sommes tournés vers l’oxydation de bases de l’ADN, puriques ou pyrimidiques [Ma2018] et avons montré que les radicaux HO° menaient uniquement à une hydroxylation [Jiang2023]. Enfin, en ce qui concerne l’oxydation des protéines, nous utilisons la radiolyse gamma pour tester les propriétés de stabilité de protéines diverses (protéines ancestrales et ressuscitées) vis-à-vis de la chaleur et du rayonnement ionisant [Halgand2020].

Quelques exemples de radicaux libres dans le peptide Gly Met possédant une liaison 2 centres et 3 électrons. 1 liaison SN ; 2 liaison SO ; 3 liaison SS dans le dipeptide MetMet.