L’un des enjeux actuels dans la recherche sur les phénomènes de transport électronique en biologie est de comprendre comment s’intercalent les étapes de transferts d’électron au sein de machineries biochimiques complexes. En effet, le transfert d’un électron d’un cofacteur redox à un autre induit des réarrangements dans l’environnement se déroulant sur des échelles de temps allant de la femtoseconde à la microseconde qui recouvrent largement celles d’autres processus biologiques. Le cas des protéines redox membranaires est un exemple particulièrement intéressant qui n’a pour l’instant que peu été abordé par des approches théoriques.

A la suite de la publication de la première structure expérimentale en 2017, nous avons initié l’étude de la catalyse du transfert d’électron transmembranaire par les NADPH oxydases (NOX). Il s’agit des premières simulations de dynamique moléculaire d’un système NOX en environnement membranaire avec une estimation théorique des paramètres cinétiques et thermodynamiques entre les cofacteurs hème contenus dans la membrane [Wu2021]. Ce travail exploratoire a abouti à l’émergence d’un projet collaboratif avec le groupe CPSysBio, le LBT et l’Institut de Biologie Intégrative de la Cellule (I2BC, Paris Saclay) et le recrutement d’un doctorant, Baptiste Etcheverry (2022-).

D’autre part, nous avons débuté un projet autour des Cytochrome bd en collaboration avec l’Université de Strasbourg. Ces protéines bactériennes catalysent la réduction de petites molécules pour protéger ces organismes du stress oxydant. Notre objectif est de comprendre le contrôle de la thermodynamique des transferts d’électron entre les 3 hèmes enchâssés dans ces protéines, et dont les potentiels redox varient de façon importante d’une espèce à l’autre.